Dénaturation

La dénaturation est l’altération partielle ou totale de la structure native d’une macromolécule, notamment une protéine ou un acide nucléique. Elle résulte de la perturbation des interactions qui stabilisent cette structure sans impliquer nécessairement la rupture de la chaîne covalente principale. La fonction biologique peut alors diminuer, disparaître ou, plus rarement, être restaurée après retour à des conditions favorables.

Protéines

Pour une protéine, la chaleur, des pH extrêmes, certains solvants, des détergents ou des concentrations inhabituelles en sels peuvent désorganiser les structures secondaire, tertiaire ou quaternaire. Les liaisons peptidiques de la structure primaire restent généralement intactes : la dénaturation se distingue ainsi de l’hydrolyse ou de la dégradation protéolytique. La perte d’une conformation active explique l’inactivation de nombreuses enzymes.

Une protéine dénaturée peut s’agréger et précipiter, ce qui rend le retour à l’état natif impossible dans de nombreux cas. Une renaturation demeure possible pour certaines protéines lorsque la chaîne n’a pas subi de modification irréversible et que les conditions physico-chimiques adéquates sont rétablies.

Acides nucléiques

Dans l’ADN bicaténaire, la dénaturation sépare les deux brins par rupture des liaisons hydrogène et des interactions d’empilement entre bases, sans couper normalement le squelette phosphodiester. Elle peut être provoquée par la chaleur ou un pH extrême. La température de fusion dépend notamment de la séquence, de la longueur du fragment et de la composition ionique du milieu. Le refroidissement contrôlé permet l’hybridation de brins complémentaires, principe exploité dans plusieurs méthodes de biologie moléculaire.