Hémoglobine

L’hémoglobine est une protéine respiratoire à groupes hème, concentrée dans les érythrocytes des poissons à l’exception notable des poissons des glaces Channichthyidae. Sa liaison réversible à l’oxygène augmente fortement la capacité de transport du sang. Ses interactions avec les protons, le dioxyde de carbone et les phosphates organiques ajustent aussi la délivrance d’oxygène aux tissus.

Structure et affinité

Chaque chaîne de globine porte un hème dont le fer ferreux, Fe²⁺, fixe une molécule d’oxygène sans être oxydé lors du cycle normal. Chez les vertébrés, l’assemblage tétramérique permet une liaison coopérative : l’occupation d’un hème favorise le passage vers un état de plus forte affinité. La courbe de dissociation devient ainsi sigmoïde et sa position est souvent résumée par la P50, pression partielle d’oxygène correspondant à 50 % de saturation.

Les poissons possèdent souvent plusieurs isoformes dont les proportions changent avec le développement, la saison ou l’acclimatation. L’ATP et le GTP érythrocytaires, la température, le pH et le CO₂ modulent leur affinité. Une baisse du pH déplace généralement la courbe vers une moindre affinité : c’est l’effet Bohr, qui favorise le déchargement d’oxygène dans des tissus producteurs de CO₂.

Particularités chez les poissons

Chez de nombreux téléostéens, l’acidification réduit non seulement l’affinité mais aussi la saturation maximale accessible, phénomène appelé effet Root. Dans les réseaux vasculaires spécialisés de l’œil et de la vessie natatoire, une acidification locale peut alors produire des pressions partielles d’oxygène très élevées. L’intensité de cet effet dépend des isoformes et des espèces ; il est absent ou faible chez certains poissons.

L’hémoglobine contribue également au transport du CO₂ de façon directe et indirecte, notamment par le tamponnement des protons générés lors de l’hydratation du CO₂. Ces fonctions dépendent de l’échange d’anions et de l’anhydrase carbonique dans l’érythrocyte et aux surfaces respiratoires.

Cette sensibilité au pH relie directement le transport sanguin à la ventilation, à la perfusion et au métabolisme. Lors d’un exercice ou d’un stress aigu, l’acidification peut faciliter la libération d’oxygène, mais une perturbation trop marquée de l’équilibre acido-basique peut aussi compromettre le chargement aux branchies. La réponse dépend de l’espèce, de la température et du mélange d’isoformes présent.

Mesure et interprétation

La concentration en hémoglobine indique la masse de pigment par volume de sang ; l’hématocrite mesure la fraction occupée par les cellules, et la saturation décrit la part des sites hème liés à l’oxygène. Ces grandeurs ne sont pas interchangeables. Leur interprétation varie avec l’espèce, le stade, la température, l’état physiologique, le stress de capture et le délai d’analyse. Une méthémoglobinisation du fer en Fe³⁺ diminue par ailleurs la fraction fonctionnelle sans nécessairement modifier l’hématocrite.

Une concentration basse peut accompagner une anémie, mais elle ne précise ni la production des cellules ni leur destruction ou leur perte. Une modification du volume plasmatique peut aussi concentrer ou diluer le pigment sans variation proportionnelle de la masse érythrocytaire totale. Une interprétation robuste associe donc hémoglobine, hématocrite, numération et morphologie des cellules, tout en tenant compte de la qualité du prélèvement.

La coloration du plasma doit également être notée, car une hémolyse survenue pendant ou après la ponction peut libérer de l’hémoglobine et perturber plusieurs dosages sans refléter l’état circulant initial.