Immunoglobuline
Une immunoglobuline (Ig) est une glycoprotéine de l’immunité adaptative des vertébrés à mâchoires, produite par les lymphocytes B. Sa forme membranaire constitue la partie de reconnaissance du récepteur des cellules B ; sa forme sécrétée est un anticorps. Dans la forme conventionnelle, des chaînes lourdes et légères portent les régions variables qui reconnaissent une cible ; les régions constantes déterminent l’isotype et contribuent aux fonctions effectrices.
Structure et diversité
Deux sites de liaison identiques sont généralement formés par l’association des domaines variables d’une chaîne lourde et d’une chaîne légère. La recombinaison des segments géniques V, D et J, puis la diversité jonctionnelle, produisent un vaste répertoire avant toute exposition. L’activation par un antigène sélectionne et multiplie les clones capables de le reconnaître.
La liaison n’implique pas automatiquement neutralisation ou protection. Selon l’isotype et le compartiment, les immunoglobulines peuvent agglutiner des particules, neutraliser une toxine ou un virus, favoriser la phagocytose et activer le complément. L’affinité d’une molécule et l’avidité d’un assemblage multivalent décrivent deux propriétés différentes.
Chez les poissons
Chez les téléostéens, trois grands isotypes de chaînes lourdes ont été identifiés : IgM, IgD et IgT, cette dernière étant appelée IgZ dans certaines lignées. IgT/IgZ n’est pas présente chez tous les téléostéens ; la diversité des classes ne se résume donc pas à une liste uniforme. L’IgM, souvent sécrétée sous forme tétramérique, domine dans le sérum et participe aux réponses systémiques. L’IgT/IgZ est particulièrement associée aux réponses des muqueuses intestinales, branchiales, cutanées, nasales, buccales et pharyngées. L’IgD existe sous plusieurs formes dont les fonctions restent moins bien caractérisées.
Les poissons cartilagineux possèdent un répertoire différent, comprenant notamment IgM, IgW et IgNAR. Cette dernière est une immunoglobuline composée uniquement de chaînes lourdes, sans chaînes légères ; son domaine variable constitue un site de reconnaissance unique par chaîne. Les isotypes et leur organisation ne se transposent donc pas uniformément entre tous les poissons. Les téléostéens ne réalisent pas la commutation de classe de type mammalien, bien que leur réponse puisse gagner en affinité et former une mémoire immunitaire.
Les lamproies et les myxines possèdent des récepteurs lymphocytaires variables, de structure différente. Leur immunité adaptative ne repose pas sur les immunoglobulines des vertébrés à mâchoires. Les propriétés des anticorps conventionnels ne se transposent donc pas à tous les animaux que regroupe le terme poisson.
Interprétation
Une concentration totale décrit l’ensemble d’un isotype, alors qu’un titrage antigène-spécifique mesure une fraction dirigée contre une cible. Le compartiment, le délai après exposition, la température et la méthode analytique influencent le résultat. Une immunoglobuline détectable peut témoigner d’une exposition sans garantir une protection clinique, et une faible réponse sérique n’exclut pas une réponse locale des muqueuses.
La validation du réactif compte autant que le choix du compartiment. Un anticorps de détection développé pour une espèce peut reconnaître imparfaitement l’isotype d’une autre. Une différence de signal entre espèces peut ainsi refléter le test plutôt qu’une différence biologique de quantité.